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Trivia 334: picadura de camoatí no produce alergia

3 mayo, 2014
Trivia toxicológica del 03/05/14: En nuestra trivia anterior (333) mencionamos a los camoatí (Polybia scutellariscomo control biológico del bicho canasto. En un boletín mencionamos que "Avispas: una tesis reveladora", era una investigación desarrollada en la Universidad de Buenos Aires que podría brindar la explicación a un hecho curioso de la naturaleza. Por qué razón la picadura de camoatí -avispa sudamericana- no produce alergia, mientras que un aguijonazo de la mayoría de las demás especies de avispas producen efectos que pueden ir desde hematomas, hasta incluso la muerte. Ese boletín fue de:a) Hace 1 año;b) Hace 5 años;c) Hace 10 años.
Trivia 334: picadura de camoatí no produce alergia
Camoatí (Polybia scutellaris.)
(SerTox)
Respuesta correcta: c. Es el Boletín Nº 14, de enero de 2004. El texto del artículo es el siguiente

Bioquímica- Avispas: una tesis reveladora. paginadigital.com.ar. 07/01/04.Una investigación desarrollada en la Universidad de Buenos Aires podría brindar la explicación a un hecho curioso de la naturaleza. Por qué razón la picadura de camoatí -avispa sudamericana- no produce alergia, mientras que un aguijonazo de la mayoría de las demás especies de avispas producen efectos que pueden ir desde hematomas, hasta incluso la muerte.

Fig. 1 Estructuras proteicas tridimensionales del Ag5 en el veneno de a) P. scutellaris, hallada por Pirpignani, y b) V. vulgaris, especie causante de alergias


El veneno de himenópteros, particularmente el de las avispas, produce reacciones alérgicas en el 3 % de la población mundial. Un análisis de la sensibilidad humana al veneno de diversas especies de estos insectos, reveló que la ponzoña del ejemplar sudamericano camoatí -Polybia scutellaris, subespecie rioplatensis- no produce alergia, en oposición a la gran mayoría de las demás avispas. Esta falta de reactividad llevó a la bioquímica María Laura Pirpignani a desarrollar su tesis doctoral en busca de respuestas. La investigación fue defendida recientemente en la Facultad de Farmacia y Bioquímica de la Universidad de Buenos Aires (UBA).

Bajo la dirección de la doctora Mirtha Biscoglio quien encabeza un grupo de investigación en el área de Química Biológica en la Facultad de Farmacia y Bioquímica, Pirpignani se dedicó a realizar el análisis estructural de una proteína cuya función es aún poco conocida dentro del veneno de los himenópteros. Esta macromolécula constituye el 65% de la secreción tóxica de las avispas y se conoce como alergeno 5 (Ag5).

Los alergenos, que se encuentran en diversas fuentes como los insectos y el polen, son proteínas que al entrar en contacto con parte de las defensas del sistema inmunitario, desencadenan una reacción alérgica. Ante la presencia de un agente extraño, el organismo genera anticuerpos para defenderse de los posibles agresores. Por ejemplo, cuando ocurre una picadura de avispa.

Luego de ser producidos, los anticuerpos reconocen determinadas partes de la estructura de una sustancia proteica desconocida (alergeno). Estas zonas de la estructura, que se denominan epitopes, son como las “huellas digitales” de una cédula de identidad o las ranuras y salientes de una pieza de rompecabezas. Permiten la identificación del antígeno y la posterior unión a la forma complementaria específica de los anticuerpos.

En el caso de las alergias, los elementos clave en la respuesta inmune son la inmunoglobulina E unida a un mastocito. Esta importancia se debe a que la unión de IgE y un antígeno provoca que los mastocitos liberen sustancias como la histamina, causante de manifestaciones alérgicas. Este mecanismo explica cómo, tras la primera picadura de una avispa, el alergeno 5 es reconocido por la IgE específica para el veneno de himenópteros y causa las reacción de alergia. Sin embargo, esto no ocurre con la picadura del camoatí, especie cuyo veneno estudió Pirpignani.

 Como el Ag5 de P. scutellaris -camoatí- no es reconocido de la misma forma que el de otras especies que provocan una respuesta inmune violenta, se concluyó que la geometría de los epitopes de camoatí no es la misma que el de las especias alergénicas. Para hallar la respuesta a las diferencias estructurales entre los Ag5 de la especie “inofensiva” y de las agresivas para el hombre, se recurrió al “plano de construcción de la proteína”, es decir la cadena de ADN.

A partir del ANDc -que solo contiene las regiones correctas del genoma que fueron “transcritas” al “lenguaje” ARN mensajero, el “molde” de las proteínas- se obtuvo un modelo del Ag5 de camoatí, cuya estructura de aminoácidos fue comparada con el resto de los alergeno 5 conocidos. Como resultado de este análisis se encontraron solo cinco cambios puntuales exclusivos en el alergeno de P. scutellaris suficientes para modificar su estructura (Fig. 1). Esto provoca que la inmunoglobulina E no identifique el alergeno 5 de camoatí como al de las demás especies y, en consecuencia, no se liberen las sustancias causantes de los síntomas alérgicos, que en el 0.4 % de la población puede causar la muerte.

Además de ser el primer trabajo de investigación que describe el alergeno 5 de una avispa sudamericana, la tesis “contribuye al conocimiento de la familia de los Ag5 que hasta ahora solo se habían detallado en especies europeas y norteamericanas” y “deja puertas abiertas al desarrollo de tratamientos de desensibilización al veneno de avispas”, según señaló Pirpignani.

Sistema inmunitario

El sistema inmune tiene dos componentes básicos, el humoral y el mediado por células, que le permiten actuar de distinta forma frente a sustancias desconocidas.El primer componente inmunitario está formado por anticuerpos, disueltos en fluidos extracelulares como el plasma sanguíneo o adheridos a células especiales (mastocitos). Esta respuesta es producida por los linfocitos B que, al entrar en contacto con los antígenos producen los anticuerpos específicos conocidos como inmunoglobulinas (Ig). El otro tipo de respuesta -mediado por células- está compuesto por linfocitos T. Ellos no sintetizan anticuerpos, sino que al enfrentarse al antígeno se dividen en "subclases" celulares que pueden destruir al invasor o activar otras células defensivas como los macrófagos que se encargarán de "comerse" al cuerpo extraño. 

La peligrosa histamina

La histamina es un derivado de la histidina que interviene en una gran cantidad de reacciones biológicas. Entre muchas otras funciones, esta sustancia es un mediador químico que, liberada en zonas localizadas del pulmón, provoca la contracción del tejido que recubre las vías respiratorias y aumenta la secreción mucosa, acciones que reducen el paso de aire y desencadenan el fenómeno de asfixia, que en casos graves lleva a la muerte.Por esta razón, conocer los mecanismos de acción de los alergenos resulta crucial en casos de personas asmáticas, o bien hipersensibles a desarrollar reacciones alérgicasLas respuestas que puede producir el veneno de avispas en humanos son variadas. Estas van desde una respuesta local, en forma de un edema importante en torno al sitio de la picadura, hasta reacciones sistémicas severas (anafilaxia) que causan asfixia. Según la Sociedad Española de Alergología e Inmunología Clínica (SEAIC), se estima que entre el 2% y el 19% de la población mundial padece de alergia a las picaduras de avispas y un 0.4% de ellos puede padecer una reacción anafiláctica, que cuando no es tratada correctamente conduce a la muerte.



  *Referencias del Autor: Diego Ferrero es estudiante de la Licenciatura en Biotecnología de la Universidad Nacional de Quilmes y alumno del Curso de Divulgación Científica de la Escuela de Graduados de la Facultad de Farmacia y Bioquímica (UBA).Correción de Calidad científica: María Laura Pirpignani, bioquímica y doctora en Bioquímica en la Facultad de Farmacia y Bioquímica de la Universida de Buenos AiresCorrección de calidad textual: Amalia Dellamea, directora y profesora, Curso de Divulgación Científica. Escuela de Graduados, Facultad de Farmacia y Bioquímica, UBA. 

Fuente: Divulgación. Facultad de Farmacia y Bioquímica-UBA, C.D.C [ [email protected] ]

Fotos propias de camoatí