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Bases moleculares de la evolución del veneno de Crotalus atrox

21 diciembre, 2009
Mejores antídotos contra la serpiente de cascabel- madriddiario. 21/12/09.Un equipo de investigación del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) liderado por el investigador Juan José Calvete ha desarrollado la composición proteica del veneno de la serpiente de cascabel norteamericana Crotalus atrox. El trabajo aparece publicado en la revista Journal of Proteome Research. La serpiente de cascabel norteamericana es responsable de la mayoría de accidentes por envenenamiento en EEUU. La investigación forma parte de un proyecto más amplio que pretende entender las bases moleculares de la evolución de los venenos de este género, ampliamente distribuido en todo el continente americano. El estudio mejorará la producción y efectividad de antídotos que neutralicen la toxicidad del veneno de estas serpientes. El trabajo aparece publicado en la revista Journal of Proteome Research. 
Bases moleculares de la evolución del veneno de Crotalus atrox
Crótalus atrox
Calvete detalla la investigación: “Hemos identificado mediante técnicas proteómicas qué familias de toxinas están presentes en el veneno de esta serpiente y, además, se había determinado su concentración relativa. Esta información es relevante para saber contra qué arsenal biológico se deben preparar los antídotos”. El equipo que dirige el investigador del CSIC en el Instituto de Biomedicina de Valencia (CSIC), ha utilizado en este trabajo una nueva metodología, que nunca se ha aplicado al estudio del veneno de serpiente. 
Con la técnica, basada en la química combinatoria, se han podido analizar proteínas presentes en cantidades minúsculas. “Con esta nueva tecnología hemos encontrado proteínas enzimáticas implicadas en el procesamiento de algunas de las toxinas del veneno, lo que nos permitirá entender mejor su origen y su evolución”, destaca el investigador del CSIC. Este tipo de trabajos pretende desarrollar anticuerpos a la carta frente a las toxinas de los venenos de serpientes. Para ello, es necesario conocer qué tipo de toxinas hay en cada veneno. Partiendo de esta base, se podría diseñar el mínimo número de anticuerpos específicos necesarios para neutralizar la acción de cada familia de toxinas, mediante técnicas bioinformáticas basadas en sus estructuras.
Antídotos de amplio espectroLos grupos de investigación internacionales intentan definir en la actualidad quémezcla de venenos debe utilizarse para conseguir un suero antiofídico polivalente que neutralice todos los venenos de un determinado género, como por ejemplo Crotalus. Estas serpientes tienen una historia común reciente pero han divergido muy rápidamente para adaptarse a gran variedad de nichos ecológicos, desde Canadá hasta Argentina.
“El entendimiento detallado de la diversificación evolutiva de sus venenos es la clave para diseñar la mezcla de inmunización que contenga el mínimo conjunto no redundante de toxinas cuya neutralización bloquee las actividades letales de todos los venenos del género Crotalus”, añade Juan José Calvete. La administración de un suero antiofídico adecuado es el único tratamiento eficaz frente a una mordedura de serpiente. Las serpientes provocan anualmente cerca de cinco millones de envenenamientos y 100.000 muertes en todo el mundo, principalmente de niños y de trabajadores rurales de países de América Latina, África y Asia.
“El desarrollo de los antisueros necesarios para generar antídotos carentes dereacciones secundarias resultan caros. Una manera de abaratar costes y optimizar recursos es producir antisueros de amplio espectro para uso terapéutico. Los estudios proteómicos como éste muestran la composición detallada de los venenos y representan el primer paso en esa dirección”, concluye el investigador del CSIC.